γ-銜接蛋白相關(guān)蛋白3抗體結(jié)構(gòu)：

經(jīng)x線晶體衍射結(jié)構(gòu)分析發(fā)現(xiàn)，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數(shù)量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y"字型結(jié)構(gòu)，稱(chēng)為Ig單體，是構(gòu)成抗體的基本單位。

天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱(chēng)為重鏈(heavy chain，H)，而分子量較小的兩條鏈稱(chēng)為輕鏈(Light chain，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同。重鏈分子量為50KD～75KD，由450～550個(gè)氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區(qū)的氨基酸組成和排列順序不同，二硫鍵的數(shù)目和位置不同，其抗原性也不相同，可將Ig分為5類(lèi)(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應(yīng)的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD，由214個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成。輕鏈可分為兩種，分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。因此可將lg分為兩型(type)，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1。

通過(guò)對(duì)不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析，發(fā)現(xiàn)其氨基端（N末端）氨基酸序列變化較大，稱(chēng)為可變區(qū)(variable region，V)，分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相對(duì)穩(wěn)定的區(qū)域，稱(chēng)為恒定區(qū)(constant region，C)，分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。

重鏈和輕鏈的V區(qū)分別稱(chēng)為VH和VL。VH和VL中各含有3個(gè)氨基酸組成和排列順序高度可變的區(qū)域，稱(chēng)為高變區(qū)(HVR)或互補(bǔ)決定區(qū)(CDR)，包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3)，其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個(gè)高變區(qū)分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個(gè)高變區(qū)分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位(antigen-binding site)，決定抗體的特異性，是抗體識(shí)別及結(jié)合抗原的部位。在V區(qū)中，CDR之外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對(duì)保守，稱(chēng)為骨架區(qū)(FR)。VH或VL各有四個(gè)骨架區(qū)，分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。