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實(shí)驗(yàn)室環(huán)境的潔凈度對(duì)分子實(shí)驗(yàn)室而言十分重要。定期對(duì)實(shí)驗(yàn)室進(jìn)行清掃、消毒，有利于實(shí)驗(yàn)結(jié)果的穩(wěn)定。

外膜結(jié)構(gòu)普遍存在于革蘭氏陰性菌、線粒體和葉綠體中，并含有外膜β-桶蛋白(OMPs)，是物質(zhì)交換的重要入口。

所有已知的omp都具有反平行的β-鏈拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)，這意味著它們具有共同的進(jìn)化起源和保守的折疊機(jī)制。已經(jīng)提出了細(xì)菌β-桶裝配機(jī)械(BAM)啟動(dòng)OMP折疊的模型。然而，BAM完成OMP組裝的機(jī)制尚不清楚。

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近日，發(fā)表在《Nature》上，標(biāo)題為：“Structural basis of BAM-mediated outer membrane β-barrel protein assembly"的一項(xiàng)研究，捕捉到了BAM與底物β-桶蛋白EspP在外膜折疊整合過程中的多個(gè)中間態(tài)構(gòu)象，同時(shí)通過體內(nèi)外功能分析及全原子分子動(dòng)力學(xué)模擬揭示了底物OMP的組裝、關(guān)閉及釋放的全過程，為以此蛋白復(fù)合物為靶點(diǎn)的新型抗菌藥物研發(fā)提供了重要基礎(chǔ)。

該項(xiàng)研究中，研究人員報(bào)道了BAM組裝OMP底物EspP的中間結(jié)構(gòu)，展示了在OMP組裝后期BAM的順序構(gòu)象動(dòng)力學(xué)，這進(jìn)一步得到了分子動(dòng)力學(xué)模擬的支持。體外和體內(nèi)的誘變組裝實(shí)驗(yàn)顯示了BamA和EspP在桶狀雜交、閉合和釋放中的功能殘基。該項(xiàng)工作為OMP組裝的共同機(jī)制提供了新的見解。

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