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當前位置:上海一基實業(yè)有限公司>>公司動態(tài)>>磷酸化Rb蛋白結構被破解
近日,Genes&Development雜志報道,研究者解析了磷酸化的Rb蛋白結構,揭示了它失活的機制。
細胞周期蛋白依賴激酶(Cdk)磷酸化視網(wǎng)膜神經(jīng)膠質瘤蛋白(Rb)通過抑制Rb與E2F轉錄因子及其他調節(jié)蛋白形成復合體來驅動細胞增殖。
研究發(fā)現(xiàn),Rb 608位絲氨酸的磷酸化造成一個彈性的口袋狀結構域環(huán)。該機構模擬并直接阻斷E2F反式激活域(E2FTD)的結合。373位蘇氨酸的磷酸化誘導廣泛的口袋結構和N末端結構域(RbN)的構象改變。這個揭示的多結構域Rb結構證實,RbN在變構抑制E2FTD-口袋結構域結合以及蛋白與口袋結構域特異位點的結合過程中發(fā)揮*的作用。
總之,磷酸化的Rb蛋白結構的破解為該經(jīng)典生長-抑制復合體的調節(jié)機制提供了詳細信息,并為了解多位點Cdk磷酸化如何誘導多結構改變,進而影響細胞周期信號通路提供了新的范例。
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